МЕНЮ


Фестивали и конкурсы
Семинары
Издания
О МОДНТ
Приглашения
Поздравляем

НАУЧНЫЕ РАБОТЫ


  • Инновационный менеджмент
  • Инвестиции
  • ИГП
  • Земельное право
  • Журналистика
  • Жилищное право
  • Радиоэлектроника
  • Психология
  • Программирование и комп-ры
  • Предпринимательство
  • Право
  • Политология
  • Полиграфия
  • Педагогика
  • Оккультизм и уфология
  • Начертательная геометрия
  • Бухучет управленчучет
  • Биология
  • Бизнес-план
  • Безопасность жизнедеятельности
  • Банковское дело
  • АХД экпред финансы предприятий
  • Аудит
  • Ветеринария
  • Валютные отношения
  • Бухгалтерский учет и аудит
  • Ботаника и сельское хозяйство
  • Биржевое дело
  • Банковское дело
  • Астрономия
  • Архитектура
  • Арбитражный процесс
  • Безопасность жизнедеятельности
  • Административное право
  • Авиация и космонавтика
  • Кулинария
  • Наука и техника
  • Криминология
  • Криминалистика
  • Косметология
  • Коммуникации и связь
  • Кибернетика
  • Исторические личности
  • Информатика
  • Инвестиции
  • по Зоология
  • Журналистика
  • Карта сайта
  • Биосинтез белков

    Биосинтез белков


















    Биосинтез белков












    Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? Ещё в 1891 г. А. Я. Данилевский высказал предположение, что это амидные связи, образованные карбоксилом одной молекулы аминокислоты и аминогруппой другой (поликонденсация типа “голова – хвост”), например:
    -H2O
    H2N-CH2-C=O +HNHCH2COOH--а

    OH
    а H2N-CH2-CO-NH-CH2-COOH
    (пептидная связь)

    Амидные связи этого типа называются пептидными связями,а низкомолекулярные соединения, в которых аминокислоты соединены друг с другом пептидными связями, принято называть пептидами (или полипептидами).
    Пептиды образуются при частичном гидролизе белков. Пептидная теория строения белка была развита Э. Фишером и Гофмейстером и в настоящее время окончательно подтверждена.
    В зависимости от числа аминокислотных остатков, входящих в молекулу полипептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т. д. . Характерную для пептидов группировку
    -CO-NH- называют пептидной.
    Названия полипептидов производят от названий остатков аминокислот, прореагировавших своими карбоксильными группами, и от названия аминокислоты, реагирующей своей аминогруппой и сохраняющей свободную карбоксильную группу:

    H2N-CH2-CO-NH-CH(CH3)-COOH
    глицилаланин(H-гли-ала-OH)
    NH2-CH(CH3)-CO-NH-NH2-CO-NH-CH2-COOH
    Аланилглицилглицин(H-ала-гли-гли-OH)
    К настоящему времени разработано много методов превращения а-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки –инсулин, рибонуклеаза, вазопрессин, окситоцин и др.
    Для того чтобы соединить две аминокислоты пептидной связью, необходимо: а) закрыть (защитить) карбоксильную группу глицина и аминогруппу аланина, чтобы не произошло нежелательных реакций по этим группам; б) образовать пептидную связь; в) снять защитные группы. Защитные группы должны надёжно закрывать аминную и карбоксильную группы в процессе синтеза и потом легко сниматься без разрушения пептидной связи.
    Защита аминогруппы наиболее просто проводится ацилированием:


    -HCl
    R-COCl+H2N-CH-COOH--аR-CO-NH-CH-COOH
    | |
    CH2 CH3

    Карбоксильную группу для защиты превращают в сложноэфирную:
    -HOH
    H2N-CH2-COOH+HOR--а H2N-CH2-COOR
    Для образования пептидной связи или активируют карбоксильную группу N-ацилаланина, превращая его в хлорангидрид, или проводят конденсацию в присутствии сильных водоотнимающих веществ (дициклогексилкарбодиимид, этоксиацетилен):
    -H2O
    R-CO-NH-CH-COOH+HNHCH2-COOR--а
    |
    CH3 гидролиз
    а R-CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOR----а
    |
    CH3
    а H2N-CH-CO-NH-CH2-COOH
    |
    CH3
    Затем снимают защитные группы в таких условиях, чтобы не затрагивалась пептидная связь. Таким образом можно синтезировать не только ди-, но и три-, и тетрапептиды и т. д. .
    Очень перспективный метод синтеза пептидных связей предложил в 1960 г. Мерифильд (США). Этот метод потом получил название твёрдофазного синтеза пептидов. Первая аминокислота с защищённой аминогруппой присоединяется к твёрдому носителю – ионнообменной смоле, содержащей первоначально группы –CH2Cl (1-ая стадия), с образованием так называемой “якорной” связи, которая обозначена жирной линией: (1)-NaCl
    Смола-CH2Cl+NaOOC-CHR-NHCOR'аСмола- -CH2O-C-CHR-NHCOR'аСмола-CH2O-C-CHR-
    || ||
    O O
    +HOOC-CHR''-NHOR(3)
    -NH2-----------аСмола-CH2O-C-CHR-
    ||
    (4) O
    -NHCO-CHR''-NHCOR'аСмола-CH2O-C-CHR--NHCO-CHR''-NH2 и т. д. ||
    O
    Затем наращивают пептидную цепь, пропуская через смолу растворы соответствующих реагентов. Для этого сначала убирают группу, защищающую конечную NH2 – группу (2-ая стадия). Пропуская через смолу раствор другой аминокислоты с защищённой аминогруппой в присутствии водоотнимающих реагентов, образуют пептидную связь между первой и второй аминокислотой (3-я стадия). Если затем убрать защитную группу (4-ая стадия), синтез пептида можно вести далее. После наращивания пептидной цепи до нужной величины гидролизуют “якорную” сложноэфирную связь и смывают полипептид со смолы:
    HBr
    Смола-CH2O-CO-CHR-NH…CO-CHR'NH2---а
    аСмола-CH2OH+HOOCCHRNH…COCHR'NH2
    Полипептид
    Метод Мерифильда прост в техническом оформлении, что позволяет полностью автоматизировать процесс. Поэтому, хотя вышеупомянутые белки инсулин(51 аминокислота) и рибонуклеаза(124 аминокислоты) были синтезированы классическими методами, метод Мерифильда позволяет значительно сократить затраты труда и времени на синтез белков. Так, рибонуклеаза была синтезирована Мерифильдом в 1968 г. менее чем за месяц, хотя синтез включал 369 последовательных реакций.
    Чеботарёв А. 11п1
























    Приглашения

    09.12.2013 - 16.12.2013

    Международный конкурс хореографического искусства в рамках Международного фестиваля искусств «РОЖДЕСТВЕНСКАЯ АНДОРРА»

    09.12.2013 - 16.12.2013

    Международный конкурс хорового искусства в АНДОРРЕ «РОЖДЕСТВЕНСКАЯ АНДОРРА»




    Copyright © 2012 г.
    При использовании материалов - ссылка на сайт обязательна.