Воздействие внешних факторов на ферментативную систему человека

Воздействие внешних факторов на ферментативную систему человека

Министерство общего и профессионального образования

Свердловской области

Департамент муниципального образования «город Нижний Тагил»

Образовательное учреждение МОУ СОШ № 10

Направление: научно-техническое

Воздействие внешних факторов на ферментативную систему человека

Исполнители: учащиеся 10 «А» класса

Чиркова Татьяна

Цыпушкина Татьяна

Научный руководитель: Балбашова Ю. А.,

МОУ СОШ №10, учитель химии I категории

Нижний Тагил

2006

Эксперт-рецензия

Авторы исследовательского проекта: Чиркова Татьяна, Цыпушкина Татьяна, МОУ СОШ № 10

Тема исследовательского проекта: Воздействие внешних факторов на ферментативную  систему человека

Направление: научно-техническое

Тема проекта актуальна, хорошо осмыслена и разработана учащимися.

В оформлении проекта четко выделены 4 раздела:

1. Введение, где выражена аргументация и актуальность решаемой проблемы. Четко сформулированы цели и задачи.

2. Теоретический раздел представлен анализом литературы и периодики по проблеме исследования.

3. Практический раздел представлен в виде отчета о проделанных в большом количестве химических экспериментов.

4. В заключении подведены итоги, выводы, дана самооценка собственных действий по достижению цели, определена перспектива и дальнейшее направление исследования.

Проект сопровождается иллюстрациями, фотографиями. Оформление достойного уровня.

Проблема, которая затрагивается в исследовательской работе, актуальна для человечества, т.к. непосредственно касается его здоровья.

Выводы, сделанные в ходе работы, еще раз подтверждают вредное воздействие ионов тяжелых металлов, алкоголя, самолечения. К исследованию проблемы авторы подошли творчески: ими разработан и выполнен эксперимент по изучению активности фермента под действием биологически активных веществ. Действительно, многие люди относятся к пищевым добавкам легкомысленно, что иной раз приводит к нарушению здоровья.

Полученные и представленные в виде таблиц и графиков результаты, можно считать достоверными, т.к. опыты проводились по несколько раз, и высчитывалось среднее значение.

В изложении исследовательского проекта присутствует логика, убедительность, рассуждения аргументированы.

Данная тема взаимосвязана с различными областями знаний: химия, биология, математика, английский язык, экология.

Авторы проекта проявили логику мышления, способность к самостоятельному анализу, умение вычленить главное и определить пути решения проблем.

Данный проект отличает то, что его исследования осуществимы в школьной лаборатории, доступные реактивы позволяют повторять эксперимент несколько раз и тем самым добиваться достоверных результатов.

Рекомендации: рекомендовать данную работу к участию в научно-практической конференции – 2006.

ШМО СОШ № 10.

02.02.06.

Эксперт-рецензия

Авторы исследовательского проекта: Чиркова Татьяна, Цыпушкина Татьяна, МОУ СОШ № 10

Тема исследовательского проекта: Воздействие внешних факторов на ферментативную  систему человека

Направление: научно-техническое

Авторы проекта провели широкий обзор литературы и современной периодики по данной проблеме; воспользовались статьями иностранных издательств (переводы предложены в приложении). В изложении материала присутствует логика, рассуждения аргументированы.

Практическая часть исследовательского проекта представлена в виде отчета о результатах экспериментов, которые отражают степень воздействия внешних факторов на активность амилазы. Опыты поставлены в соответствии четкой инструкции, полученные достоверные результаты проанализированы и представлены в виде таблиц, графиков.

Содержание демонстрационных материалов исчерпывающе демонстрирует ход практической работы.

В своих исследованиях авторы затронули актуальные проблемы: экология (воздействие катионов тяжелых металлов на здоровье человека), вредные привычки (употребление алкоголя), самолечение (применение биологически активных добавок).

Очевидны собственные достижения юных исследователей: разработка методики изучения активности фермента под действием БАДов. Полученные результаты подтвердили гипотезу, заявленную во введении.

Проект обладает такими характеристиками, как перспективность и направленность на результат. В дальнейшем объектом пристального изучения станут и другие ферменты.

Комплекс выполненных работ позволяет судить о заинтересованности авторов данной темой.

К изучению активности фермента амилазы учащиеся подошли творчески, предложили новые методики изучения и соотнесли их к существующим.

  Установленная взаимосвязь темы исследования с областями знаний: химии, биологии, экологии, социологии, истории.

 В проектной работе предложен тезаурус, свидетельствующий о внимательном отношении к научной терминологии.

Выбор специальной научно-популярной литературы широкий, использовались Интернет, иностранные издания, перевод которых осуществился самостоятельно.

Желательно, чтобы авторы не останавливались на достигнутом, а продолжали свои исследования по данном вопросу.

Содержание

Введение. 3

Глава I. Теоретическая часть

1.1.  История открытия ферментов. 5

1.2. Природа ферментов. 6

1.3. Специфичность ферментов. 8

1.4. Состав ферментов. 10

1.5. Классификация ферментов. 11

1.6. Номенклатура ферментов. 12

1.7. Активность ферментов. 14

1.8. Значение ферментов. 18

Глава II. Практическая  часть. Воздействие внешних факторов на амилазу слюны

2.1. Характеристика объекта исследования…………………………………………………    24

2.2. Исследование воздействия внешних факторов на амилазу слюны.. 25

Заключение. 32

Список литературы.. 34

Приложение. 35

Тезаурус. 44

Введение

Человек, являясь неотъемлемой частью природы по химическому составу своего организма,  представляет собой отображение химического состава окружающей среды (почвы, воздуха, воды, флоры и фауны). В течение миллионов лет формировалась ферментативная система, которая устанавливает связь между химическим составом употребляемых человеком в пищу продуктов и нормальной работой всех его органов и систем.

Ферменты являются двигателями жизни! Катализируя биохимические реакции, обеспечивающие жизнедеятельность, увеличивают их скорость в тысячи раз. Все ферменты по своей химической природе являются полипептидами (белками) – очень сложной структурой. Многие факторы могут вызвать изменение их строения и, тем самым, свести их функциональную значимость к нулю. Это может привести к нежелательным последствиям. Прекращение одного химического процесса по цепочке нарушает работу всего органа, системы и, наконец, жизнедеятельности всего организма. Неблагоприятная экология, вредные привычки, неправильное питание приводит к серьёзным проблемам здоровья. Многие люди, прислушиваясь к рекламе, видят выход из создавшегося положения в ежедневном употреблении искусственных биологически активных добавок (БАДы). Компании, их производящие, обещают людям идеальный, безопасный и надёжный путь к укреплению здоровья, увеличению продолжительности жизни.

Парафармацевтики – это группа БАДов, получаемых из лекарственных растений, поэтому в большинстве случаев их состав не  идентифицирован. БАДы продают в аптеках без рецепта врача, распространяют среди населения через рекламных агентов. Люди охотно покупают «безвредные» лекарства в надежде на выздоровление или поднятие общего тонуса организма. А по своей сути биодобавки являются мощным фактором воздействия на организм человека,  в том числе, и на ферментативную систему.

Гипотеза: ферментативная система человека подвергается изменениям под действием факторов внешней среды.

Объект исследования: фермент пищеварительной системы – амилаза.

Предмет исследования: влияние факторов на активность амилазы.

Цель: изучить влияние различных внешних факторов на активность амилазы слюны.

Задачи:

- изучить научную литературу по проблеме исследования;

- подобрать методические указания для постановки опытов;

- провести опыты и проанализировать их в диаграммах и таблицах.

Методы исследования:

- анализ литературы;

- проведение химического эксперимента;

- анализ результатов, полученных в ходе поставленных химических экспериментов.

База исследования: кабинет химии МОУ СОШ № 10.

Глава I. Теоретическая часть

1.1.  История открытия ферментов

Науку составляет не только достигнутый результат, но и путь, ведущий к результату, путь от незнания к знанию, медленный, извилистый, скачкообразный, в каждой области зависящий от достижений смежных наук и общего развития мировоззрения.

Ещё в незапамятные времена, на заре возникновения цивилизации, люди в своей практической деятельности сталкивались с различными ферментативными процессами и использовали их для своих целей. Это спиртовое и молочнокислое брожение, применение сычуга для приготовления сыров, солода и плесневых грибов. Вероятно, первым, кто попытался создать общее представление о химических процессах в живом организме, был врач и ученый Парацельс, родившийся в Швейцарии в конце XV века. Несмотря на наивность (с совершенной точки зрения), взгляды Парацельса во многом были прогрессивными, так как для понимания жизненных явлений он пытался привлечь реальные силы природы. Именно с этих позиций Парацельс и его последователи подошли к рассмотрению сущности ферментации, давно известного понятия обозначавшего разного рода брожения, главным образом спиртовое и молочнокислое.

В XVI и начале XVII века уже делались попытки рассматривать ферментации как химические процессы. И  Василий Валентин (первая  половина XVI века), и Андрей Либавий (1550-1616 гг.) считали ферменты (или дрожжи) особым веществом, хотя и подчиняли его действия неким нематериальным силам. Другим последователем Парацельса был знаменитый голландский химик Иоганн Баптиста Ван Гельмонт (577-1644 гг.). Именно он охарактеризовал фермент как агент, вызывающий химические процессы в организме и управляющий ими. Качественный скачок в развитии учения о ферментациях произошёл в связи с исследованиями великого французского химика Антуана Лавуазье, совершившего переворот в химии и впервые внедрившего в химические исследования строгие количественные методы. К концу XVIII века уже было известно, что встречаются химические процессы, протекающие с участием какого-то агента, без которого процесс практически не идёт.

Первые успехи были достигнуты при изучении превращения крахмала в сахар. Решающая роль в этих исследованиях принадлежит работам петербургского академика  К.С. Кирхгофа, который открыл новую страницу в истории и химии ферментов. В начале XIX века было открыто немало химических реакций, среди них были и некоторые ферментативные реакции. Юстус Либих был одним из наиболее крупных авторитетов среди химиков XIX века. В это время было открыто ещё несколько ферментов. В 1836 г. Т. Шванн впервые обнаружил в желудочном соке фермент животного происхождения, названный им пепсином. Несколько позже, в 1857 г., А.Корвизар описал другой фермент, переваривающий белки - трипсин. В XIX веке (1897 г.) Эдуард Бухнер убедительно доказал химическую природу ферментов. В 1907 г.  был удостоен Нобелевской премии по химии. [1]

1.2. Природа ферментов

 После того как стало возможным исследование ферментов в бесклеточной среде, была окончательно установлена их химическая природа. Было выявлено, что все они представляют собой вещества белковой природы и, как все белки, могут быть простыми и сложными в зависимости от сопутствующего компонента небелкового характера (простатической группы).

Так мы подчёркивали, что свойство каждого белка определяется последовательностью расположения остатков аминокислот в их молекуле. Эта последовательность называется первичной структурой белка. В последние годы разработаны очень надёжные, и даже автоматизированные методы изучения первичной структуры, что дало возможность определить полную аминокислотную последовательность для многих белков, в том числе и для ферментов.

Помимо первичной структуры, определяемой последовательностью расположения аминокислот, для проявления специфических свойств белка (в том числе ферментативной активности) важную роль играют более высокие уровни - вторичная и третичная структуры, сущность которых заключается в определённом расположение полипептидных цепей в пространстве. Вторичная и третичная структуры белков поддерживаются сравнительно слабыми внутримолекулярными связями, и поэтому легко могут быть разрушены разными физическими и химическими  воздействиями. Такое нарушение высших структур белка без повреждения его первичной структуры составляет сущность денатурации. При денатурации белок нередко утрачивает свои биологические свойства, в случае ферментов исчезает ферментативная активность. Современные методы исследования позволяют получить представление не только о первичной структуре белков. Есть ферменты, для которых полностью выяснено пространственное расположение атомов, составляющее их молекулу, то есть, расшифрованы вторичная и третичная структуры. Это достигнуто благодаря применению исключительно тонкого и сложного метода, так называемого рентгеноструктурного анализа.

Некоторым белкам свойственен ещё более высокий уровень структуры - четвертичная структура. Это уже надмолекулярный уровень: функционирование такого белка нуждается не в одной, а в нескольких молекулах (чаще всего в двух или четырёх), которые вместе образуют комплекс, обладающий всеми специфическими свойствами. Каждая отдельная молекула такого белка, составляющая четвертичный комплекс, называется субъединицей. Многие ферменты построены из субъединиц. В одних случаях субъединицы сами обладают активностью, в других - субъединицы по отдельности неактивны. Субъединицы, сопоставляющие молекулу фермента, могут быть одинаковыми, но могут и отличатся друг от друга.

 Представление о молекуле фермента как структуре, состоящей из субъединиц,  позволяет нам объяснить одно очень интересное и практически важное явление. Существуют ферменты, различающиеся по строению, но катализирующие одну и ту же реакцию, они называются изоферментами. Такие ферменты довольно широко распространены в организме, и их выявление имеет большое значение в медицине. [2]

1.3. Специфичность ферментов

Одно из наиболее поразительных свойств ферментов их специфичность. Специфичность ферментов проявляется по-разному и может быть выражена в разной степени. Прежде всего, следует различать специфичность по отношению к субстрату и к типу химической реакции, катализируемой ферментом.

Специфичность по отношению к типу химической реакции.

Каждый фермент катализирует одну химическую реакцию или группу реакций одного типа. Наиболее ярким проявлением этого вида специфичности могут служить довольно частые случаи, когда одно и то же химическое соединение выступает как субстрат действия нескольких ферментов, причём каждый из них катализирует специфическую для него реакцию, приводит к образованию совершенно различных  продуктов.

Специфичность по отношению к субстрату.

Наряду,  с только что описанной формой специфичности фермента по отношению к катализируемой им реакции существует и другая, тесно связанная с первой, форма специфичности, выражающаяся в способности фермента атаковать субстрат только определённого химического строения. Иногда фермент способен действовать только на один единственный субстрат. Тогда говорят, что он обладает абсолютной специфичностью. Значительно чаще фермент влияет на группу субстратов, имеющих сходное строение. Такую специфичность называют групповой. Особый интерес представляет так называемая стереохимическая специфичность, состоящая в том, что фермент действует на субстрат или группу субстратов, отличающихся особым расположением атомов в пространстве.

Абсолютная специфичность встречается редко. Хорошим примером фермента, обладающего очень высокой, практически абсолютной специфичностью, может служить уреаза, катализирующая  гидролиз мочевины.

Долгое время считалось, что мочевина является единственным субстратом уреазы. Но не так давно было показано, что кристаллическая уреаза может действовать и на близкого родственника мочевины - оксимочевину, отличающуюся  наличием в молекуле одного атома кислорода.

Правда, реакция гидролиза мочевины под влиянием уреазы протекает в 120 раз медленнее, чем гидролиз мочевины.

Таким образом, понятие "абсолютная специфичность" является в известной мере  относительным.

Групповая специфичность характеризует подавляющее большинство ферментов и состоит в том, что фермент, проявляя свойственную ему специфичность по отношению к реакции, способен действовать не на один, а на несколько, иногда на большое число субстратов со сходным химическим строением. Например, три разных фермента, действующие на аминокислоты, обладают групповой специфичностью, так как действуют не на какую-нибудь одну аминокислоту, а на многие, иногда на все аминокислоты.

Относительно групповая специфичность проявляется тогда, когда фермент безразличен к структуре соединения и имеет значение лишь тип связи. Примером служит химотрипсин, расщепляющий только пептидную связь.

Стереохимическая и оптическая специфичность имеет особое значение. Проявляется только в случае оптически активных веществ, и фермент активен только по отношению к одной стереоизомерной форме соединения. Например, L-аргиназа разлагает L-аргинин на L-орнитин и мочевину, но не действует на А-аргинин. Известным примером служит d и L-специфичность оксидаз аминокислот. Стереохимическая и оптическая активность так же может быть абсолютной и относительной. Например, карбоксипептидаза, расщепляющая карбобензокси-глицил-L-фенилаланин совсем не действует на субстрат с А-фенилаланином; с другой стороны, эстераза свиной печени разлагает метиловый эфир L-миндальной кислоты лишь вдвое быстрее, чем его А-изомер. [3]

Страницы: 1, 2, 3, 4